Классификация белков. Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды – содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).
Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.
Уровни организации белковой молекулы. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).
Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между СО– и NH-группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S – S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырёх таких субъединиц.
Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникать под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов. Если при денатурации не нарушена первичная структура, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздавать свою структуру (рис. 15). Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.
Рис. 14. Уровни организации белковой молекулы: I, II, III, IV – первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры
Функции белков. Белки выполняют целый ряд функций как в каждой клетке, так и в целом организме. Функции белков многообразны.
Белки являются основой всех биологических мембран, всех органоидов клетки, таким образом они выполняют структурную (строительную) функцию. Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани, кератин – компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин – эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.
Рис. 15. Денатурация белка (зелёными прямоугольниками показаны дисульфидные связи)
Очень важна ферментативная функция белков. Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость течения той или иной биохимической реакции.
Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило витамины и неорганические – ионы различных металлов.
Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определённой последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определённые реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определённым участком молекулы фермента, который называется его активным центром. Субстрат взаимодействует с ферментом, причём связывание субстрата осуществляется именно в активном центре. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определённые молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, «как ключ к замку».
На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент – субстрат» распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 16).
Рис. 16. Схема образования комплекса «фермент – субстрат»
Важное значение имеет транспортная функция белков. Так, гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.
Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны – универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.
Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.
Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.
Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.
Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.
Белки. Протеины. Протеиды. Пептид. Пептидная связь. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Денатурация.
1. Какие вещества называются белками?
2. Что такое первичная структура белка?
3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
4. Что такое денатурация белка?
5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
6. Какие функции белков вам известны?
7. Какую роль выполняют белки-гормоны?
8. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
9. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдёт, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щёлочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.
1. Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое количество измельчённого картофеля.
Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую – на нижнюю полку холодильника, а третью – в банку с тёплой водой (t = 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты.
2. Возьмите три пробирки и в каждую из них положите небольшое количество измельчённого сырого картофеля.
В первую пробирку с картофелем капните несколько капель воды, во вторую – несколько капель кислоты (столовый уксус), а в третью – щёлочи.
Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты. Сделайте выводы.
Ферменты значительно превосходят другие катализаторы по специфичности, каталитической активности и способны действовать в мягких условиях (невысокие температуры, нормальное давление и т. д.). Они способны в течение миллисекунд обеспечить протекание сложных многостадийных реакций, для проведения которых химику в современной лаборатории потребовались бы дни, недели или даже месяцы. Например, одна молекула фермента каталазы расщепляет в 1 мин более 5 млн молекул пероксида водорода (Н2O2), который образуется в организме при окислении различных соединений.
